§ 4. Свойства и функции белков
1. Чем простые белки отличаются от сложных? Фибриллярные от глобулярных? Приведите примеры фибриллярных и глобулярных белков.
Молекулы простых белков построены только из аминокислотных остатков. В состав сложных белков, кроме того, входит какой-либо компонент неаминокислотной природы.
Фибриллярными называют белки, молекулы которых имеют вытянутую, нитевидную форму (коллаген, кератин, миозин). Молекулы глобулярных белков имеют округлую форму (альбумины и глобулины крови, гемоглобин).
2. Как называется процесс нарушения природной структуры белка, при котором сохраняется его первичная структура? Действие каких факторов может приводить к нарушению структуры белковых молекул?
Процесс нарушения природной структуры белка, при котором сохраняется его первичная структура, называется денатурацией.
Действие высоких и низких температур, сильных кислот и щелочей, ионов тяжелых металлов, ультрафиолетового излучения, радиации может приводить к нарушению структуры белковых молекул.
3. Назовите основные биологические функции белков, приведите соответствующие примеры.
| Биологические функции белков | Примеры |
| Каталитическая (ферментативная) |
Пищеварительные ферменты липазы ускоряют расщепление липидов, амилаза и мальтаза — углеводов, пепсин и трипсин — белков. |
| Структурная | Кератин — основной компонент волос, ногтей, когтей, копыт, рогов, перьев. Эластин входит в состав стенок артерий, связок и др., коллаген — в состав кожи, сухожилий, костной, хрящевой и других тканей. |
| Транспортная | Дыхательный пигмент гемоглобин переносит кислород и углекислый газ в крови позвоночных животных, а у многих моллюсков и ряда членистоногих эту функцию выполняет гемоцианин. |
| Сократительная (двигательная) | Белки актин и миозин обеспечивают сократимость гладкой и поперечнополосатой мышечных тканей. |
| Регуляторная | Гормоны инсулин и глюкагон регулируют уровень глюкозы в крови. Процессы роста и физического развития человека протекают под контролем гормона соматотропина. |
| Сигнальная (рецепторная) | Зрительные пигменты глаза — родопсин (содержится в палочках) и йодопсины (в колбочках) — обеспечивают восприятие света фоторецепторными клетками, их возбуждение и запуск нервного импульса. |
| Защитная | Тромбопластин, тромбин и фибриноген обеспечивают свертывание крови, защищая организм от кровопотери. Иммуноглобулины (антитела) участвуют в иммунном ответе организма на чужеродные объекты — антигены. Лизоцим, содержащийся в слюне, слезной жидкости и др., обладает антибактериальными свойствами. |
| Токсическая | Токсины, выделяемые многими бактериями (дифтерийный, ботулиновый, столбнячный, холерный и др.), по химической природе являются белками. Действующие вещества в составе ядов змей, некоторых пауков, скорпионов и насекомых также представляют собой белки. |
| Запасающая | Резервные белки, которые откладываются в семенах растений. Миоглобин играет важную роль в создании кислородного запаса в мышечных волокнах. |
| Энергетическая | При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. |
4. Что представляют собой ферменты? Опишите механизм работы фермента.
Ферменты — это белки, которые выполняют функции биологических катализаторов, т. е. ускоряют протекание химических реакций в живых организмах.
Ферменты ускоряют химические реакции за счет тесного взаимодействия с молекулами субстратов — исходных реагирующих веществ. С субстратом (или субстратами) взаимодействует не вся молекула фермента, а лишь небольшой ее участок — активный центр. Чаще всего он образован несколькими аминокислотными остатками. Активный центр каждого фермента имеет особую форму и химическое строение, поэтому с ним
могут связываться лишь определенные субстраты. Присоединение субстрата вызывает небольшие изменения конфигурации активного центра — такие, чтобы максимально соответствовать субстрату. Функционально активные группы фермента, за счет которых будет протекать реакция, наиболее благоприятным образом располагаются в пространстве. В результате присоединения к активному центру молекула субстрата
особым образом располагается в пространстве, и в ее структуре ослабляются определенные химические связи. Реакционная способность субстрата возрастает. Образовавшиеся продукты отделяются от активного центра. После этого он может принимать новые молекулы субстрата.
5. В чем заключается специфичность ферментов? Какова ее причина? Почему ферменты активно функционируют лишь в определенном диапазоне температуры, рН и других факторов?
Специфичность ферментов заключается в том, что каждый фермент ускоряет только одну определенную реакцию или действует только на один тип связи. Причиной является соответствие активного центра фермента определенным субстратам.
Ферменты являются белками, поэтому активно работают лишь в определенном диапазоне температуры, рН и других факторов.
6. Почему белки, как правило, используются в качестве источников энергии лишь в крайних случаях, когда в клетках исчерпаны запасы углеводов и жиров?
Потому что белки выполняют очень важные биологические функции, многие из которых не могут выполнять ни углеводы, ни жиры. К тому же, при полном расщеплении белков образуются не только СО2 и Н2О (в отличие от углеводов и жиров), но и соединения азота и серы, причём некоторые из них токсичны для организма.
7. У многих бактерий в процессах синтеза веществ, необходимых для нормальной жизнедеятельности и размножения, участвует парааминобензойная кислота (ПАБК). В то же время в медицине для лечения ряда бактериальных инфекций используются сульфаниламиды — вещества, по структуре сходные с ПАБК. Как вы думаете, на чем основано лечебное действие сульфаниламидов?
С помощью фермента бактерии превращают ПАБК в продукт, который затем используется для синтеза необходимых ростовых факторов.
Из-за структурного сходства с ПАБК, сульфаниламиды также способны связываться с активным центром этого фермента, блокируя его работу. Это приводит к нарушению синтеза ростовых факторов и нуклеиновых кислот у бактерий.